El señor del anillo y los guardianes de la división bacteriana

Bacteria E.Coli en división. En rojo el anillo de FtsZ y en azul el AND. / Miguel Vicente (CNB)


Cuando a una bacteria le llega el momento de dividirse, la membrana de su zona media se dobla hacia el interior y toma el aspecto de un valle que recorre el ecuador de la célula y que se hace cada vez más profundo hasta, finalmente, dar lugar a dos bacterias hijas.

Un artículo de revisión publicado por investigadores del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB-CSIC) explica cómo todo un arsenal de proteínas trabajan juntas para completar esta misión. El estudio ha sido publicado este mes en la revista FEMS Microbiology Reviews.

Según explican los científicos, el protagonista de este proceso es la proteína FtsZ que se ensambla en el interior de la célula para formar un anillo alrededor de su ecuador. “Pero FtsZ no actúa sola en las bacterias, sino que es asistida por al menos otras diez proteínas con las que se asocia e interacciona”, explica Miguel Vicente autor principal del estudio.

Dos de las autoras del trabajo, Cristina Ortiz y Laura Cueto, afirman que “entender el mecanismo de división bacteriana es fundamental para poder desarrollar nuevos antibióticos”, y añaden que con ellos se podrían sustituir los utilizados hasta ahora, que ya no son eficaces contra los nuevos patógenos resistentes.

Como si de la novela de Tolkien se tratara, los investigadores explican que a FtsZ, el señor principal del anillo, le acompañan FtsA y ZipA, otras dos proteínas esenciales para completar la estructura. Junto a estas tres, hay otras que se encargan de asegurar la localización adecuada y el momento oportuno, así como de destruir el anillo una vez que la misión ha concluido. Según los autores, cada célula necesita entre 3.000 y 5.000 moléculas de FtsZ, de 50 a 200 de FtsA y hasta 1500 de ZipA para completar el anillo.

 

Referencia Bibliográfica:

Ortiz C, Natale P, Cueto L, Vicente M. “The keepers of the ring: regulators of FtsZ assembly”.FEMS Microbiol Rev.2015 Sep 15. pii: fuv040

 

(CNB-CSIC)

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