Científicos de la Universidad de Granada, el Laboratorio de Estudios Cristalográficos (CSIC), GENYO y la Universidad de Edimburgo han patentado un nuevo hidrogel supramolecular con numerosas aplicaciones biotecnológicas y de gran interés para la industria farmacéutica, ya que abre las puertas al desarrollo de nuevos fármacos más efectivos.

Tras 18 meses de trabajo multidisciplinar, los investigadores han desarrollado hidrogeles supramoleculares constituidos por pequeños péptidos (concretamente, dipéptidos de cisteína), compuestos por un 99,9% de agua y un 0.1% de gel. Esto significa que cada molécula de dipéptido que conforma el hidrogel está rodeada por 24.777 moléculas de agua, lo que hace que estos hidrogeles sean totalmente biocompatibles y biodegradables.

Como explica uno de los autores de esta investigación, Juan J. Díaz Mochón (UGR- GENYO), una de las grandes ventajas que posee este nuevo hidrogel es que permite a las proteínas cristalizar en medios 3D. “La cristalización de proteínas resulta esencial para descifrar interacciones moleculares claves en los procesos fisiológicos y patológicos, y es una herramienta esencial para el desarrollo de nuevos fármacos”, apunta el investigador granadino.

Este nuevo material “nos ha permitido que las proteínas, que son especies puras de un punto de vista esteroquímico, cristalicen en nuestros geles que no solo son también estereoquimicamente puros sino que los podemos preparar en parejas de imágenes especulares. En nuestro trabajo demostramos que esta diferencia de conformación es suficiente para provocar la formación de nuevos polimorfos. El disponer de distintos polimorfos, de distintos arreglos cristalinos de una misma proteína, permite encontrar nuevas interacciones moleculares, siendo este conocimiento de un gran interés para la industria farmacéutica.”

El investigador de la UGR apunta que los nuevos hidrogeles que han obtenido “no solo han demostrado ser un medio excelente para obtener cristales de proteínas de muy alta calidad, necesarios para una buena determinación de la estructura 3D de la proteína, sino que nos han permitido obtener un polimorfo de la enzima glucosa isomerasa difícil de obtener”.

(Universidad de Granada)