Analizan el veneno de víboras para lograr remedios específicos

Investigadores costarricenses analizan el veneno de serpientes con el objetivo de estudiar en detalle los efectos de sus componentes y obtener remedios específicos para la mordedura de los ofidios, que causa numerosas muertes. Un reciente trabajo del Instituto Clodomiro Picado de la Universidad de Costa Rica publicado en la revista Biochimie supone un nuevo avance al haber aislado y caracterizado una importante toxina del veneno de Bothriechis lateralis, un tipo de víbora que habita en las montañas de Costa Rica y el oeste de Panamá.

“En muchos países en vías de desarrollo el problema de las mordeduras de serpiente sigue siendo muy importante desde el punto de vista de la salud pública”, afirma en declaraciones a DiCYT Alexandra Rucavado, investigadora del Instituto Clodomiro Picado. “Mueren muchas personas, especialmente, por falta de sueros antiofídicos para tratar esta patología”, añade.

Para desarrollar estos remedios que neutralizan los venenos de serpiente hay que conocer los componentes y los efectos patológicos de las sustancias nocivas. El Instituto Clodomiro Picado realiza esta labor y además produce los sueros antiofídicos para Centroamérica, Suramérica y algunas regiones de África.

“Nuestro grupo trabaja en la caracterización de metaloproteinasas hemorrágicas aisladas de venenos de serpiente, con el objetivo principal de esclarecer la relación entre la estructura de estas proteínas y su capacidad de inducir hemorragia in vivo”, especifica la experta. Además, su equipo estudia el resto de los efectos patológicos que estas toxinas son capaces de inducir: alteraciones de la coagulación sanguínea, destrucción indirecta de músculo, necrosis de la piel o choque cardiovascular, entre otros.

En su trabajo más reciente, aparecido en la revista Biochemie, el grupo de investigación de Alexandra Rucavado logra aislar y caracterizar una metaloproteinasa hemorrágica muy potente, BlatH1. “Se han estudiado muy pocas metaloproteinasas, por lo que los resultados del estudio son importantes para entender mejor el papel de este tipo de toxinas en la patología de los venenos de serpientes de la familia Viperidae”, comúnmente llamadas víboras. En general, el veneno del cual fue aislado la toxina apenas ha sido estudiado hasta el momento.

Este tipo de estudios permitirán entender con más claridad el papel de estas toxinas en la patología inducida por los venenos del grupo de los vipéridos y podrían ayudar a “producir antídotos mucho más específicos, dirigidos únicamente a neutralizar los componentes más importantes de los venenos”, señala la investigadora.

Del serpentario al laboratorio

El Instituto Clodomiro Picado dispone de un serpentario en el que se mantienen en cautiverio las principales especies de serpientes venenosas de Costa Rica. A partir de estos especímenes se obtiene el veneno, que es “la materia prima para nuestros estudios y para la producción del suero antiofídico”, indica Alexandra Rucavado. Los científicos diseñan un protocolo de aislamiento para la toxina que les interesa estudiar, en este caso, una metaloproteinasa del grupo llamado PII por sus características estructurales. “La estandarización del proceso de aislamiento se lleva alrededor de seis meses, y se debe tomar en cuenta que este tipo de toxinas son muy poco abundantes en los venenos, por lo que tener suficiente toxina para realizar los experimentos requiere mucho tiempo y trabajo”, advierte.

Una vez que se tiene aislada la toxina en suficiente cantidad se obtienen secuencias parciales de la estructura de aminoácidos de la proteína. De esta manera, se puede clonar la proteína usando técnicas de biología molecular, una parte del trabajo que en este estudio realizó Juan José Calvete, investigador del Instituto de Biomedicina de Valencia, un centro del CSIC de España. Asimismo, en Costa Rica se llevó a cabo la caracterización de los efectos in vivo de la toxina, utilizando ratones, así como otras pruebas in vitro para conocer los efectos de la toxina sobre las plaquetas y el fibrinógeno, por ejemplo.

	Referencia bibliográfica
Understanding structural and functional aspects of PII snake venom metalloproteinases: Characterization of BlatH1, a hemorrhagic dimeric enzyme from the venom of Bothriechis lateralis. Camacho E, Villalobos E, Sanz L, Pérez A, Escalante T, Lomonte B, Calvete JJ, Gutiérrez JM, Rucavado A. Biochimie. 2014 Jun;101:145-55. doi: 10.1016/j.biochi.2014.01.008. Epub 2014 Jan 21.