La invisibilidad de los hongos para invadir el sistema inmune de las plantas

Muchos hongos se hacen invisibles al sistema inmune de las plantas. Científicos de la Universidad de Wageningen descubren que el hongo patógeno del tomate, Cladosporium, es capaz de incorporar a una proteína fragmentos de quitina originarios de la pared celular, para así prevenir que la planta de tomate detecte la amenaza del hongo, al que deja vía libre para atacar a la planta. En el trabajo ha colaborado Andrea Sánchez-Vallet, investigadora de la Universidad Politécnica de Madrid (UPM).

En el año 2010, científicos de la Universidad de Wageningen, perteneciente a Wageningen UR (University & Research Centre), Países Bajos descubrieron que el hongo Cladosporium produce una proteína llamado Ecp6, que le hace invisible del sistema inmune de plantas. El sistema inmune de animales y plantas usa compuestos específicos para destruir a los microorganismos invasores tales como los hongos, y así, combatir infecciones fúngicas. Este proceso libera fragmentos de quitina, que permiten a las plantas detectar la presencia del invasor, y así reforzar la respuesta inmune. La proteína fúngica Ecp6 es capaz de unir fragmentos de quitina. “La proteína del hongo busca estas piezas de quitina y se une a ellas” explica el catedrático Bart Thomma. “Así consigue esconder la quitina de la planta que, por lo tanto, no recibirá la señal que desencadenaría la defensa inmune, permitiendo a los hongos infectar a la planta sin ser detectados”.

La  española Andrea Sánchez-Vallet, científica y colaboradora del equipo de Bart Thomma gracias a un contrato Marie Curie COFUND financiado por la UPM, trabajó junto con el grupo de cristalografía de la Universidad de Lübeck, Alemania, para conocer exactamente cómo funciona este proceso. Anteriormente, se sabía que las plantas pueden detectar patógenos a través de receptores inmunes. Ciertos dominios dentro de estos receptores, los llamados dominios LysM, son capaces de unirse a fragmentos de quitina de los hongos, la señal indicadora de que el intruso está entrando.

En el trabajo realizado, se encontró que Ecp6, la proteína del hongo, también tiene dichos dominios LysM. Por otra parte, los receptores de la inmunidad de la planta y la proteína del hongo Ecp6 en realidad contienen el mismo número de dominios LysM. Las dos proteínas compiten por la «captura» de las partículas de quitina. Teniendo en cuenta que ambas proteínas tienen el mismo número de sitios de unión, parecía poco probable que la proteína del hongo siempre ganara a los receptores de la inmunidad en la carrera por la unión a partículas de quitina. Entonces, ¿cómo lo hacen?

«Hemos descubierto, mediante la obtención de  la estructura 3D de la proteína Ecp6, que dos dominios LysM de la proteína fúngica trabajan conjuntamente para unir quitina por sus dos lados», dice Bart Thomma. «La proteína fúngica encierra literalmente los fragmentos de la quitina en una construcción de sándwich. De esta manera la unión es más fuerte y más rápida, y la planta simplemente ya no puede acceder a las partículas de quitina, ya que están profundamente introducidas en la proteína Ecp6. Por otra parte, se descubrió que la quitina está ligada tan fuertemente a la proteína Ecp6 que la planta no tiene ninguna posibilidad de liberarla, previniendo, así, completamente, que la planta la perciba.”

Desde el punto de vista agronómico, «la relevancia de esta investigación, viene derivada de que los efectores LysM (o supuestos efectores LysM) están conservados en otros patógenos animales y vegetales”, indica Andrea Sánchez-Vallet.  “Por lo tanto, todos los hallazgos en los que se describan los mecanismos de infección de los patógenos o los mecanismos de defensa de la planta conllevan al posible desarrollo de nuevas formas de control de las enferme”, concluye la investigadora.

Los investigadores han publicado los resultados de su trabajo en un artículo en la revista científica e-Life, la nueva revista de acceso abierto a la investigación de excelencia en ciencias de la vida y la biomedicina, fundada por el Instituto Médico Howard Hughes, de la Sociedad Max Planck y el Wellcome Trust. La joven científica visitante Andrea Sánchez-Vallet es coautora y firmante de dicho artículo. El estudio fue financiado en parte por Netherlands Genomics Initiative (NGI).

• Información bibliográfica completaANDREA SÁNCHEZ-VALLET, RASPUDIN SALEEM-BATCHA, ANJA KOMBRINK, GUIDO HANSEN, DIRK-JAN VALKENBURG, BART PHJ THOMMA, JEROEN R MESTERS. «Fungal effector Ecp6 outcompetes host immune receptor for chitin binding through intrachain LysM dimerization». eLife 2013;2:e00790. DOI: 10.7554/eLife00790.001